Білок-фермент: роль, властивості, функція білків-ферментів в організмі

У кожній живій клітині відбувається безліч хімічних реакцій. Ферменти (ензими) – білки з особливими і вкрай важливими функціями. Їх називають биокатализаторами. Основна функція білків-ферментів в організмі полягає в прискоренні біохімічних реакцій. Вихідні реагенти, взаємодія яких каталізує цими молекулами, іменуються субстратами, а кінцеві сполуки – продуктами. У природі білки-ферменти працюють тільки в живих системах. Але в сучасній біотехнології, клінічної діагностики, фармації і медицині застосовуються очищені ензими або їх комплекси, а також додаткові компоненти, необхідні для роботи системи і візуалізації даних для дослідника.

Біологічне значення і властивості ферментів

Без цих молекул живий організм не зміг би функціонувати. Всі процеси життєдіяльності злагоджено працюють завдяки ензимам. Головна функція білків-ферментів в організмі – регулювання обміну речовин. Без них неможливий нормальний метаболізм. Регуляція активності молекул відбувається під дією активаторів (індукторів) або інгібіторів. Контроль діє на різних рівнях синтезу білків. Він також «працює» щодо вже готової молекули. Основне властивості білків-ферментів – специфічність до певного субстрату. І, відповідно, здатність каталізувати лише одну або рідше ряд реакцій. Зазвичай подібні процеси є оборотними. За виконання обох функцій відповідальний один фермент. Але це ще не все. Роль білків-ферментів істотна. Без них не протікають біохімічні реакції. За рахунок дії ферментів з'являється можливість реагентів подолати активаційний бар'єр без значних витрат енергії. В організмі немає можливості нагріти температуру більше 100 °С або використовувати агресивні компоненти кшталт хімічній лабораторії. Білок-фермент з'єднується з субстратом. У зв'язаному стані відбувається модифікація з подальшим звільненням останнього. Саме так діють всі каталізатори, застосовувані в хімічному синтезі.

Які рівні організації молекули білка-ферменту?

Зазвичай ці молекули мають третинну (глобула) або четвертинну (декілька з'єднаних глобул) білкову структуру. Спочатку вони синтезуються в лінійному вигляді. А потім згортаються в потрібну структуру. Для забезпечення активності биокатализатору необхідно певну будову. Ферменти, як і інші білки, руйнуються при нагріванні, екстремальних значеннях pH, агресивних хімічних сполук.

Додаткові властивості ферментів

Серед них виділяють наступні особливості компонентів:

Стереоспецифичность – утворення тільки одного продукту.

Регіоселективність – розрив хімічного зв'язку або модифікація групи тільки в одному положенні.

Хемоселективность – каталіз тільки однієї реакції.

Особливості роботи

Рівень специфічності ферментів варіюється. Але будь ензим завжди активний відносно конкретного субстрату або групи сполук, аналогічних за структурою. Небелковие каталізатори не володіють такою властивістю. Специфічність вимірюється константою зв'язування (моль/л), яка може досягати 10 -10 моль/л. Робота активного ферменту стрімка. Одна молекула каталізує тисячі-мільйони операцій на секунду. Ступінь прискорення біохімічних реакцій істотно (в 1000-100000 разів) вище, ніж у звичайних каталізаторів.
Дія ферментів побудовано на кількох механізмах. Найбільш просте взаємодія відбувається з однією молекулою субстрату з подальшим утворенням продукту. Більшість ензимів здатні пов'язувати 2-3 різні молекули, що вступають в реакцію. Наприклад, перенесення групи або атома від одного з'єднання до іншого або подвійне заміщення за принципом «пінг-понг». У цих реакціях зазвичай з'єднується один субстрат, а другий зв'язується за допомогою функціональної групи з ферментом. Вивчення механізму дії ферменту відбувається з допомогою методів:

Визначення проміжних і кінцевих продуктів.

Вивчення геометрії структури і функціональних груп, зв'язаних із субстратом і забезпечують високу швидкість реакції.

Мутації генів ферменту і визначення зміни в його синтезі і активності.

Активний і зв'язуючий центр

Молекула субстрату значно менше за розміром, ніж білок-фермент. Тому зв'язування відбувається за рахунок невеликого числа функціональних груп біокаталізатора. Вони формують активний центр, що складається з певного набору амінокислот. У складних білках у структурі присутня простетичної група небілкової природи, яка також може входити до складу активного центру. Слід виділити окрему групу ензимів. У них до складу молекули входить кофермент, постійно зв'язується з молекулою і освобождающийся від неї. Повністю сформований білок-фермент називається холоферментом, а при видаленні кофактора – апоферментом. В якості коферментів часто виступають вітаміни, метали, похідні азотистих основ (НАД – никотинамидадениндинуклеотид, ФАД – флавинадениндинуклеотид, ФМН – флавинмононуклеотид). Зв'язуючий центр забезпечує специфічність спорідненості до субстрату. За рахунок нього формується стійкий субстратно-ферментний комплекс. Структура глобули побудована так, щоб мати на поверхні нішу (щілина або западину) певного розміру, що забезпечує зв'язування субстрату. Розташовується ця зона зазвичай недалеко від активного центру. У окремих ферментів є ділянки для з'єднання з кофакторами або іонами металів.

Висновок

Білок-фермент відіграє важливу роль в організмі. Подібні речовини каталізують хімічні реакції, що відповідають за процес обміну речовин - метаболізм. В будь-якій живій клітині постійно відбувається сотні біохімічних процесів, що включають відновні реакції, розщеплення і синтез сполук. Постійно відбувається окислення речовин з великим виділенням енергії. Вона в свою чергу витрачається на формування вуглеводів, білків, жирів та їх комплексів. Продукти розщеплення є структурними елементами для синтезу необхідних органічних сполук.